Практическая Молекулярная Биология - главная страница.
 > Справочник > Свойства аминокислот и белков.

Аминокислоты, белки.


    Таблица генетического кода.

    На сайте есть удобная программа "Трансляция нуклеотидной последовательности". Она транслирует в любых рамках считывания, с выравниванием или без. Простые манипуляции с нуклеотидной последовательностью (чтение в обратную сторону, чтение комплементарной, перевод в двухцепочечную) можно выполнить с помощью другой программы "Операции с нуклеотидной последовательностью". Для поиска редких кодонов можно использовать форму "Поиск редких кодонов в кодирующей последовательности".

    Таблица генетического кода

         A        T        G        C    

        AAA  K   ATA  I   AGA  R   ACA  T
    A   AAG  K   ATG  M   AGG  R   ACG  T
        AAT  N   ATT  I   AGT  S   ACT  T
        AAC  N   ATC  I   AGC  S   ACC  T

        TAA Stop1TTA  L   TGA Stop3TCA  S
    T   TAG Stop2TTG  L   TGG  W   TCG  S
        TAT  Y   TTT  F   TGT  C   TCT  S
        TAC  Y   TTC  F   TGC  C   TCC  S

        GAA  E   GTA  V   GGA  G   GCA  A
    G   GAG  E   GTG  V   GGG  G   GCG  A
        GAT  D   GTT  V   GGT  G   GCT  A
        GAC  D   GTC  V   GGC  G   GCC  A

        CAA  Q   CTA  L   CGA  R   CCA  P
    C   CAG  Q   CTG  L   CGG  R   CCG  P
        CAT  H   CTT  L   CGT  R   CCT  P
        CAC  H   CTC  L   CGC  R   CCC  P


    STOP1 => ochra; STOP2 => amber; STOP3 => opal


    Гидрофобность аминонокислот.

    Гидрофобность аминонокислот

    Гидрофобность аминокислот выражает степень в которой они предпочитают неполярное окружение (этанол в качестве растворителя или внутренность белка) по сравнению с полярным окружением, таким как вода. На этой диаграмме гидрофобные аминокислоты располагаются ниже нуля, а гидрофильные - выше.

    Используются две шкалы. Шкала Фроммеля (Frommel, 1984) выражает свободную энергию переноса из гидрофобной среды в воду. Это внутреннее свойство аминокислоты, не зависящее от роли аминокислоты в белке. OMH шкала (Sweet and Eisenberg, 1983) - мера того, на сколько вероятна замена данной аминокислоты другой гидрофобной аминокислотой.

    Frommel, C. 1984. The apolar surface area of amino acids and its empirical correlation with hydrophobic free energy. J. Theor. Biol. 111:247-260.

    Sweet, R.M. and Eisenberg, D. 1983. Correlation of sequence hydrophobicities measures similarity in three-dimensional protein structure. J. Mol. Biol. 171:479-488.


    Относительная оценка подобия аминокислот.

    Относительная оценка подобия аминокислот

    Свойства аминокислот.


    Амино-
    кислота
    Букв.
    обозн.
    СтруктураФормулаХимическая группа;
    pKa иони-
    зированной боковой цепи
    MwЗаряд
    pH6-7
    Alanine
     Alanine
    Ala
     
    A
    AlaC3H7NO2Aliphatic89.10
    Arginine
     
    ARginine
    Arg
     
    R
    ArgC6H14N4O2Basic
    ~11.5-12.5 (12)
    174.2(+)
    Asparagine
     
    AsparagiNe
    Asn
     
    N
    AsnC4H8N2O3Amide132.10

    Aspartic acid
     AsparDic

    Asp
     
    D
    AspC4H7NO4Acidic
    3.9-4.5 (4)
    133.1(-)
    Asparagine or Aspartic acidAsx
     
    B
       - 
    Cysteine
     
    Cysteine
    Cys
     
    C
    CysC3H7NO2SSulfur
    8.3-9.5 (9)
    121.20
    Glutamic acid
     
    GluEtamic
    Glu
     
    E
    GluC5H9NO4Acidic
    4.3-4.5 (4.5)
    147.1(-)
    Glutamine
     
    Q-tamine
    Gln
     
    Q
    GlnC5H10N2O3Amide146.10
    Glutamine or Glutamic acidGlx
     
    Z
       - 
    Glycine
     
    Glycine
    Gly
     
    G
    GlyC2H5NO2Aliphatic75.10
    Histidine
     
    Histidine
    His
     
    H
    C6H9N3O2Basic
    6.0-7.0 (6.3)
    155.2(+)
    Isoleucine
     
    Isoleucine
    Ile
     
    I
    IleC6H13NO2Aliphatic131.20
    Leucine
     
    Leucine
    Leu
     
    L
    LeuC6H13NO2Aliphatic131.20
    Lysine
     
    перед L
    Lys
     
    K
    LysC6H14N2O2Basic
    10.4-11.1 (10.4)
    146.2(+)
    Methionine
     
    Methionine
    Met
     
    M
    MetC5H11NO2SSulfur149.20
    Phenylalanine
     
    Fenylalanine
    Phe
     
    F
    PheC9H11NO2Aromatic165.20
    Proline
     
    Proline
    Pro
     
    P
    ProC5H9NO2Imino115.10
    Serine
     
    Serine
    Ser
     
    S
    SerC3H7NO3Hydroxyl105.10
    Threonine
     
    Threonine
    Thr
     
    T
    ThrC4H9NO3Hydroxyl119.10
    Tryptophan
     
    TWyptophan
    Trp
     
    W
    TrpC11H12N2O2Aromatic204.20
    Tyrosine
     
    TYrosine
    Tyr
     
    Y
    TyrC9H11NO3Aromatic
    9.7-10.1 (10.0)
    181.20
    Valine
     
    Valine
    Val
     
    V
    ValC5H11NO2Aliphatic117.10
    a-amino   Basic
    6.8-8.2 (8.0)
     (+)
    a-carboxyl   3.2-4.3 (3.6) (-)
Амино-
кислота
Непол.,
Гидро-
фобные
ПолярныеОтн.
мутаб.1
Гидро-
фобн.2
hydro-
philicity
value3
hydro-
paty
index4
Вероятн.
нахожд. на
поверхн.5
Встре-
чаемость
Незаря-
женные
Гидро-
фильные
Alanine   100-0.4-0.51.8628.3
Arginine   65-0.593.0-4.5995.7
Asparagine   134-0.920.2-3.5884.4
Aspartic acid   106-1.313.0-3.5855.3
Cysteine   200.17-1.02.5551.7
Glutamic acid   102-1.223.0-3.5826.2
Glutamine   93-0.910.2-3.5934.0
Glycine   49-0.670.0-0.4647.2
Histidine   66-0.64-0.5-3.2832.2
Isoleucine   961.25-1.84.5405.2
Leucine   401.22-1.83.8559.0
Lysine   56-0.673.0-3.9975.7
Methionine   941.02-1.31.9602.4
Phenylalanine  411.92-2.52.8503.9
Proline   56-0.490.0-1.6825.1
Serine   120-0.550.3-0.8786.9
Threonine   97-0.28-0.4-0.7775.8
Tryptophan   180.50-3.4-0.9731.3
Tyrosine   411.67-2.3-1.3853.2
Valine   740.91-1.54.2466.6

    1 - чем ниже, тем менее вероятна мутация соответствующей АА.

    2 - гидрофобность - произвольные единицы основанные на OHM шкале, которые выражают возможность замены одной аминокислоты другой в ходе эволюции.
    Sweet, R.M. and Eisenberg, D. 1983. Correlation of sequence hydrophobicities measures similarity in three-dimensional protein structure. J. Mol. Biol. 171:479-488.

    3 - Hopp, T.P. and Woods, K.R. 1981. Prediction of protein antigenic determinants from amino acid sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78:3824-3828.

    4 - Kyte, J. and Doolittle, R.F. 1982. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein. J. Mol. Biol. 157:105-132.

    5 - вероятность того, что>5% поверхности аминокислоты соприкасается с раствором, окружающим белок.


    Конверсия: масса - моли (белок).

    Mw (kDa)1µg1nmol
    10100pmol, 6x1013шт.10µg
    5020pmol, 1.2x1013шт.50µg
    10010pmol, 6x1012шт.100µg
    1506.7pmol, 4x1012шт.150µg

    Форма поможет пересчитать массу в моли и обратно. Объяснение принципа работы формы и подробная инструкция откроется в новом окне при нажатии на эту кнопку:   

    Можно восстановить   

     
    Молекулярный вес белка [kDa]:  
    Перевод массы в моли:
              
      молекул   
    Перевод молей в массу:
              
      молекул   

    Вычисление молярной концентрации:
       в   

     

    Вычисление количества белка по концентрации:
       в   

     

    Пересчёт молярного количества в молярную концентрацию.

    Объяснение принципа работы формы и подробная инструкция откроется в новом окне при нажатии на эту кнопку:   

    Можно восстановить   

     
    Расчёт молярной концентрации (M) по молярному количеству (mol).
       в   

     
    Расчёт молярного количества (mol) по молярной концентрации (M).
       в   

     

    Конверсия ДНК/белок.

    Можно восстановить   

    Перевод ДНК --> белок:
     [kb]          [kDa]    AA
    Перевод белок --> ДНК:
     [kDa]       [kb]    AA

     AA           [kDa]    [kb]


"Практическая Молекулярная Биология" http://molbiol.edu.ru
e-mail: pmb@molbiol.edu.ru


Rambler's Top100